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新技术实时捕捉关键酶变形图像

来源:生物通 作者: 2007-12-17
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摘要: 来自美国布兰迪斯大学(BrandeisUniversity),霍德华休斯医学院的研究人员揭开了酶这一在细胞活动中扮演着重要角色的成分的生活秘密,他们利用一种成熟的新技术实时捕捉到了一种关键酶变换形状的图像,上演了一幕酶动力学舞蹈的精彩剧目。Kern和她的同事通过实时捕捉酶动力学特征,发现这些蛋白并不如之前生命科学研究人......


  来自美国布兰迪斯大学(Brandeis  University),霍德华休斯医学院的研究人员揭开了酶这一在细胞活动中扮演着重要角色的成分的生活秘密,他们利用一种成熟的新技术实时捕捉到了一种关键酶变换形状的图像,上演了一幕酶动力学舞蹈的精彩剧目。这一研究成果公布在11月18日的《自然》(Nature)杂志上。

  这一研究在布兰迪斯大学完成,这是一所私立小型大学,虽然只有几十年的历史,在美国教育界却颇有地位,被誉为“全美最年轻的主要研究院大学”。这所每年用在每名学生身上的经费高达29,500多美元的高等学府,以理科最为出色,生物化学(全美排第11)、物理(全美排第30)、化学(全美排第38)及生物,举国知名,其他学科,如计算机科学、英文、历史、政治科学和经济,也备受赞扬。领导完成这项研究的是布兰迪斯大学的霍德华休斯医学院研究员Dorothee  Kern博士。

  Kern和她的同事通过实时捕捉酶动力学特征,发现这些蛋白并不如之前生命科学研究人员认为的那样,直到催化事件发生才实质性的激活,而是在其催化时——底物结合上来之前就完成了一段动力学变化。这一研究的重要性在于能说明酶在完成各项重要的催化工作之前的细小变化。

  在Kern等人的这两篇文章中,研究人员实际上获得了一种酶在底物不存在的情况下,形状或者构造的改变的整体图像,Kern表示,“这确实是一种形态转变”,早期的研究只能获得酶固化后的snapshots,它们真实的细微变化并不清楚。

  这一为期三年的研究是一项突破,帮助研究人员更加深入了解了酶的动力学特征,Kern等人多年来一直致力于捕捉酶如何移动,以及如何改变形状,她在核磁共振(nuclear  magnetic  resonance,NMR)技术应用方面取得了许多经验,这种技术能检测到一个蛋白中个体原子的运动。但是在这项研究中,研究人员需要更多的实验技术帮助他们不仅获得关键蛋白的运动情况,还有蛋白的结构变化情况。他们需要了解这种短暂的,罕见的酶的形状——这对于理解以及设计药物至关重要。

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