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生鲜物质保鲜包装的酶钝化理论

来源:中国包装报 作者: 2007-3-24
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摘要: 酶钝化理论可表述为:生鲜物质在保鲜包装中其货架寿命取决于生物酶的作用。可通过加入不同的生物酶来制约所要保鲜的生鲜物质酶的活性,通过物理或化学等方法使生鲜物质中的酶钝化,以达到延长生鲜物质寿命的目的。生鲜物质(农产品等)变质腐烂的根本原因是生物酶的作用。因此,生鲜物质保鲜包装效果的提高可通过调节生物酶来实......


  酶钝化理论可表述为:生鲜物质在保鲜包装中其货架寿命取决于生物酶的作用。可通过加入不同的生物酶来制约所要保鲜的生鲜物质酶的活性,通过物理或化学等方法使生鲜物质中的酶钝化,以达到延长生鲜物质寿命的目的。

        生鲜物质(农产品等)变质腐烂的根本原因是生物酶的作用。因此,生鲜物质保鲜包装效果的提高可通过调节生物酶来实现。生鲜物质保鲜包装技术的关键是针对生鲜物质所具有的酶的种类与特性,再加入特殊的酶而限制其活性,减缓其生物反应速度,最终达到保鲜的目的。酶钝化理论的应用,关键在于研究和测定生鲜物质中在贮藏过程中所产生酶的种类,根据这些酶的特性去选择能抑制这些酶活性的生物酶。对酶的活性制约或抑制称为酶的钝化。酶的钝化除加入特种酶以外,还可通过物理或化学的方法来实现。如何使生鲜物质(保鲜农产品)的酶钝化,找到酶钝化与生鲜物质货架寿命之间的关系及变化规律,是酶钝化理论在保鲜包装中应用的关键。现在有专门的酶制剂产品供选用。

        农产品保鲜包装中的酶钝化理论是建立在生物化学基础之上的。生物化学研究表明,酶是活细胞所产生的具有催化能力的蛋白质,酶在生命体的活动中起着重要作用。

        生鲜物质是由生命体构成的,生命体内每时每刻都在进行着成千上万种化学反应,而几乎每一种化学反应都是在相应酶的催化下顺利而迅速地进行着。实际上,正是这些化学反应的总和体现了生命的特征,表现着生命现象。酶是一种蛋白质,所以只要含有蛋白质的生鲜物质就会有酶。在组成生物有机分子中的多糖经酶的催化作用下水解成单糖,并经氧化给生命体供能。

        生命最重要、最基本的特征是具有新陈代谢作用。新陈代谢过程是由无数复杂的化学反应组成的,而这些化学反应几乎都是在酶的催化下,以很高的速度和明显的方向有条不紊地进行着,从而维持生命的生长、发育、运动等正常的生命活动。

        酶是由生物体产生的催化剂,具有一般催化剂的特征。在相对低浓度的情况下,它仅能影响化学反应的速度而不至于影响化学反应的平衡点,在反应中本身不被消耗。也就是说在保鲜包装中参与物化反应时,不被保鲜物品体内吸收,仅仅是一种起到桥梁作用的中间产物。酶有自己独有的催化特性,这种独有特性与一般催化剂是不同的,体现在如下四方面。

        酶的催化效率一般为无机催化剂的106-1013倍。生鲜物质中,生物细胞内的各种酶含量虽然很低,但仍催化大量的底物(酶所作用的物质叫底物)发生反应。例如,唾液淀粉酶稀释100  万倍后,仍能观察到它水解淀粉的能力。

        酶对它所作用的底物具有严格的选择性。某种酶只能对某一些或某一种物质起催化作用。例如淀粉酶只能催化淀粉水解,蛋白酶只能催化蛋白质水解,蔗糖酶只能催化蔗糖水解等。但无机H+可催化淀粉、脂肪、蛋白质和蔗糖的水解。生物体内复杂的代谢过程包含有许多化学反应就是许多酶参与的结果,由此而组成各种催化体系,保证了细胞内外物质进行有规律的新陈代谢。在保鲜包装中不同物质就得有不同的酶参与作用。

        因酶的主要成份是蛋白质,所以它对周围环境很敏感。表现在不耐高温,遇强酸、强碱、重金属盐或紫外光等会失去活性,故酶催化的反应一般都是在比较温和的条件下进行。在工业领域直接利用酶制剂时,表现出稳定性差、使用效率低、不能在有机溶剂中反应等。

        酶的活性在生物体内受多方面的因素调节和控制。生物体内的酶和酶之间、酶和其它蛋白质之间都存在着相互作用,其它酶反应的产物又可以反过来对另一种酶的活性有正面和负面的影响。

        酶的作用机理可通过研究酶的活性中心和酶的底物专一性中找到。酶的特殊催化功能只局限在它的大分子的一个小的区域,这个小的区域称为活性中心。具体而言,酶的活性中心是指酶分子直接参与反应的侧链基团。对于单纯蛋白质的酶类,活性中心是由酶分子中少数氨基酸残基或这些残基上的某些基团组成,它们在一级结构上的位置可能相距很远,即可能分别位于同一肽链或不同肽链的不同位置,但由于肽链的盘绕或折叠,使得它们在空间构象上十分接近,构成一个特定的活性结构,因此,活性中心是一个小的区域。至于结合蛋白质的酶类,活性中心除有一定氨基酸残基参与外,辅酶分子或辅酶分子上的某一部分结构也是活性中心的重要组成部分。酶活性中心按其功能又可分为底物结合部位和催化部位,也就是说活性中心由底物结合部位和催化部位组成,两部分各有分工,酶与底物的结合是由结合部位完成的。只有底物和酶结合成复合体后,催化部位的基团才能在反应中完成催化任务。尽管底物结合部位和催化部位的功能不同,但两者在活性中心中不是独立的,而是互为联系的整体。尽管酶分子中的大部分结构不能直接参与催化作用,但对维系活性中心的空间构象,使其发挥催化活性是不可缺少的,一旦有外界理化因素将其完整构象破坏,则活性中心的特定构象将难以维持,结果会影响酶的活性。

        酶的底物专一性又称特异性,指酶对作用(催化)物质有严格的选择,包括对结构的选择和立体异构的选择。这是保鲜包装中选用酶制剂能否发挥作用的关键。不同的酶对于底物结构的专一性要求也有所不同,有的酶只对底物结构作用的键有要求,而不论键两端所连基团的性质。如酯酶可对任何酯催化水解。有的酶对键的某一端所连的基团也有一定的要求,如a-葡萄糖苷酶能催化各种葡萄糖奇的水解,这是它对糖苷键一端的葡萄糖基有要求而对配基无要求的原因。有的酶只能催化一种底物进行一种化学反应,如脲酶只能催化尿素水解成氨和二氧化碳的化学反应。

        几乎所有的酶对于立体异构体都具有高度的专一性,如L  -  乳酸脱氢酶只催化L  -  乳酸脱氢,而对D  -  乳酸无任何催化作用。

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